29 – Synthèse de peptides par un système enzymatique en présence de nucléoside – triphosphates

Authors : M. BELJANSKI
C.R. Acad. Sci., 1960, 250,pp.624-626.

Available in French only

ABSTRACT: Une fraction enzymatique EAA obtenue et purifiée à partir d’Alcaligenes faecalis possède la capacité d’activer l’incorporation des acides aminés dans des fragments subcellulaires de ces mêmes bactéries. Toutefois, elle semble incapable d’activer l’échange entre le PP et l’ATP en présence d’acides aminés, mais catalyse le transfert de l’orthophosphate entre les nucléosides-triphosphates et les nucléosides-diphosphates homologues.

Download Synthèse de peptides par un système enzymatique en présence de nucléoside – triphosphates

28 – Identification de quatre kinases spécifiques des diphosphonucléosides dans une préparation enzymatique d’origine bactérienne

Authors : M. BELJANSKI
C.R. Acad. Sci., 1959, 248,pp. 1146-1448.

Available in French only

ABSTRACT: L’ensemble de ces résultats montre que la fraction EAA, par ses quatre réactions d’échange diffère de la synthétase du glutathion qui, ainsi que nous l’avons observé, n’échange que l’ATP avec l’ADP. Ceci explique aisément l’incapacité de la synthétase du glutathion à remplacer notre fraction enzymatique EAA pour l’incorporation des acides aminés. En revanche in est remarquable de constater qu’un système enzymatique impliqué dans l’incorporation d’un grand nombre d’acides aminés se montre capable d’activer le transfert du phosphore entre les quatre principaux nucléotides. Il est difficile de ne pas supposer qu’il y ait une association nécessaire entre cette activité phosphotransférasique et l’activité responsable de l’incorporation des acides aminés.

Download Identification de quatre kinases spécifiques des diphosphonucléosides dans une préparation enzymatique d’origine bactérienne

26 – Protein biosynthesis by a cell-free bacterial system

Authors : M. BELJANSKI, S. OCHOA
Department of Biochemistry, New York University College of Medicine, NY
IV-ème Congrès Intern. Biochim. Vienne, 1958, p.49 – Résumés des commnunications.

Available in French only

ABSTRACT: Indications have been obtained for the presence ot the amino acid incorporation enzyme in the supernatant fraction from rat liver and in the precipitate obtained by acidification of this fraction to pH 5.2 (pH 5 enzymes). Highly purified amino acid incorporation enzyme from A. faecalis completely replaces the pH 5 enzymes in stimulating the incorporation of C14-leucine into protein of rat livermicrosomes. These observations show that the amino acid incorporation enzyme is involved in protein biosyntheses of both mammalian and bacterial cells.
Highly purified preparations of the A. faecalis incorporation enzyme catalyze a rapid, Mg++dependent exchange a radioactive ADP with ATP an activity which appears to be related to their amino acid incorporation activity. This finding may be of significance, since glutathione synthetase, which catalyzes the synthesis of a typical peptide, brings about a similar exchange.

Download Protein biosynthesis by a cell-free bacterial system

24 – Protein biosynthesis by a cell-free bacterial system

Authors : M. BELJANSKI, S. OCHOA
Proc. Nat. Acad. Sci. Biochemistry, 1958,44, pp. 494-501..

Available in English only

ABSTRACT: Particulate preparations of Alcaligenes faecalis, consisting largely of cell membrane fragments, incorporate amino acids into their proteins. This incorporation, which appears to reflect protein biosynthesis, is driven by oxidative phosphorylation and is stimulated by an enzyme, present in the supernatant extract, which has been isolated in highly purified form. The purified enzyme is free of activating enzymes catalyzing the amino acid-dependent exchange of PP32 with ATP and the same seems to be true of the bacterial particles.

Download Protein biosynthesis by a cell-free bacterial system

23 – Sur la formation d’enzymes respiratoires chez un mutant d’Escherichia coli streptomycino-résistant et auxotrophe pour l’hémine

Authors : BELJANSKI, M.S. BELJANSKI
Annales Institut Pasteur, 1957, 92, pp. 396-412.

Available in French only

ABSTRACT: Dans le présent mémoire nous décrivons les propriétés d’un mutant d’Escherichia coli obtenu par sélection en présence de streptomycine. Ce mutant est caractérisé par la streptomycino-résistance et par l’incapacité de synthétises l’hemine.

Download Sur la formation d’enzymes respiratoires chez un mutant d’Escherichia coli streptomycino-résistant et auxotrophe pour l’hémine

22 – Photo-restauration de bactéries dépourvues de porphyrines

Authors : LATRAJET, M. BELJANSKI
Ann. Institut Pasteur, 1956, 90, pp. 127-132.

Available in French only

ABSTRACT: Molecules containing porphyric groupe do not influence the photo-restoration of E. Coli strains studied by the authors. In consequence, in the case of these strains : a) The porphyrins do not appreciably act as chromophores in the photo-restoration process. This fact should be discussed as soon as a sufficiently precise action spectrum of light on E. Coli will be available. b) The catalase and peroxydase enzymes do not appreciably participate in the photo-restoration process, which remains indefinite. We can only state that this process does not apply to lesions due to the activity of photo-formed peroxydes. So it seems that photo-restoration is very different from restoration by catalase, which is an essentially peroxydase process.

Download Photo-restauration de bactéries dépourvues de porphyrines

21 – Reconstitution in vitro de la catalase

Authors : M. BELJANSKI
C.R. Acad., Sci., 1955, 241, pp. 1353-1355.

Available in French only

ABSTRACT: On peut obtenir l’apoenzyme de la catalase sous forme d’extraits solubles à partir du mutant H7 d’Escherichia coli, auxotrophe pour l’hémine, dépourvu d’activité catalasique. L’addition d’hémine à l’apoenzyme permet la reconstitution in vitro de la catalase active. Le mutant isolé permet d’effectuer une résolution “physiologique” de la catalase.

Download Reconstitution in vitro de la catalase

18 – Isolement de mutants d’Escherichia coli streptomycino-résistants dépourvus d’enzymes respiratoires. Action de l’hémine sur la formation de ces enzymes chez le mutant H-7

Authors : Mirko Beljanski
C.R. Acad., Sci., 1955, 240, pp. 374-376.

Available in French only

ABSTRACT: Le mutant H7 diffère du type normal par la perte du pouvoir de synthétises l’hémine. L’étude de ce mutant doit permettre de déterminer quels sont, chez E. coli, les systèmes enzymatiques dont la synthèse et l’activité sont liées directement ou indirectement à la présence du groupement héminique. L’étude de l’action très marquée de l’hémine sur la formation de l’hydrogénase pourrait apporter une confirmation expérimentale à l’hypothèse que cet enzyme possède un groupement héminique.

Download Advanced Prostate Cancer

17 – L’action de la ribonuéclase et de la désoxyribonucléase sur l’incorporation de glycocolle radioactif dans les protéines de lysats de Micrococcus lysodeikticus

Authors : Mirko Beljanski
Biochim. Biophys. Acta. 15, 99. pp. 425-431.

Available in French only

ABSTRACT: Nous avons observé une forte incorporation du clycocolle radioactif dans les protéines de Micrococcus lysodeikticus non lysé et lysé avec du lysozyme en présence de saccharose. La ribonucléase dégrade l’acide ribonucléique des lysats et supprime presque totalement l’incorporation du glycocolle dans les protéines. Elle n’agit pratiquement pas sur les suspensions bactériennes intactes. La désoxyribonucléase stimule notablement l’incorporation du glycocolle dans les protéines des lysats, tout en dégradant l’ADN de ces derniers; elle active leur respiration. Cet enzyme ne semble pas avoir d’action sur les suspensions bactériennes intactes. L’ATP ajouté comme source d’énergie diminue l’incorporation du glycocolle. Comme transporteur de phosphate, il n’agit pas sur la synthèse protéique. Deux hypothèses sont envisagées afin d’essayer d’expliquer l’effet stimulant de la désoxyribonucléase sur l’incorporation du glycocolle dans les protéines des lysats en présence de saccharose.

Download Advanced Prostate Cancer

16 – L’absence de cytochromes et de certains systèmes enzymatiques dans un nouveau mutant d’Escherichia coli streptomycino-résistant. Comparaison avec la souche sensible dont il dérive.

Authors: Mirko Beljanski
C.R. Acad., Sci., 1954, 238, pp. 852-854.

Available in French only

ABSTRACT: D’après ces travaux, nous étions en mesure de penser que la streptomycine ajoutée à une culture bactérienne, était capable d’empêcher l’assimilation normale des métaux par les bactéries et agissait ainsi indirectement sur les systèmes des oxydases et des deshydrogénases. Elle créerait donc un nouvel équilibre dans la répartition des métaux utilisés par la souche résistante pour sa prolifération. cette hypothèse trouve un appui dans le fait que la souche streptomcino-résistante contient beaucoup moins de fer (45%) que la souche sensible. L’hypothèse se trouve encore étayée par notre observation que la streptomycine, même à doses élevées, n’agit pas sur les deshydrogénases formique, lactique et succinique ni sur celles du glucose.

Download L’absence de cytochromes et de certains systèmes enzymatiques dans un nouveau mutant d’Escherichia coli streptomycino-résistant. Comparaison avec la souche sensible dont il dérive.

15 – Etude à l’aide du 32P de l’accumulation des acides nucléiques chez Staphylococcus aureus et Salmonella enteritidis résistants et sensibles à la streptomycine

Authors : J.GUELFI, M.BELJANSKI
Annales Institut Pasteur, 1954, 86, pp. 115-117.

Available in French only

ABSTRACT: A l’aide du 32P nous avons suivi l’accumulation d’acides nucléiques chez les souches de Salmonella enteritidis et de Staphylococcus aureus, sensibles et résistantes à la streptomycine. Les souches résistantes accumulent à certaines périodes de leur prolifération plus de 32P que les souches sensibles. Elles sont plus riches en acides nucléiques, ainsi que nous l’avons contrôlé par les dosages chimiques des acides nucléiques. La quantité de 32P encorporé dans les acides nucléiques est d’environ 50% de la quantité totale de 32P fixé par les bactéries à la 24ème heure de leur prolifération.

Download Etude à l’aide du 32P de l’accumulation des acides nucléiques chez Staphylococcus aureus et Salmonella enteritidis résistants et sensibles à la streptomycine