43 – Les ARN messagers” gouvernant la synthèse ” in vitro ” des chaînes peptidiques en présence de “polypeptides synthétases

Authors : M. BELJANSKI, C. FISHER
Pathologie-Biologie, 1965,13, pp. 198-203.

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ABSTRACT: L’ARN actif a le rapport des bases proche de celui de l’ADN d’Alcaligenes faecalis et possède donc cette caractéristique de l’ARN messager. Résultats concernant recherches.

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42 – Le RNA messager, accepteur spécifique des L-acides aminés en présence d’enzymes bactériennes

Authors : M. BELJANSKI, C. FISHER, M. S. BELJANSKI,
C.R. Acad. Sci., 1963,257, pp. 547-550.

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ABSTRACT: Présentation des résultats qui permettent de préciser les propriétés et la nature de la fraction d’ARN capable d’accepter les L-acides aminés.

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41 – ARN-messager: intermédiaire direct dans la synthèse des liaisons peptidiques

Authors : M. BELJANSKI
Colloques Internationaux du C.N.R.S., Marseille, 1963, pp. 39-44.
(Mécanismes de régulation des activités cellulaires chez les micro-organismes).

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ABSTRACT: English summary : The formation of peptides in the presence of ribonucleoside-5′-triphosphates and of polypeptide synthetases from Alcaligenes faecalis requires the participation on an RNA fraction. Active RNA obtained from these bacteria has been identified by several procedures as being messenger RNA and has been partially purified by ammonium-sulfate fractionation. This RNA fraction has the ability to fix un-competitively L-amino-acids, forming a “RNA-AA” complex which, when isolated and incubated again in Tris buffer without the addition from various origins, acts as an amino-acids acceptor in the presence of Alcaligenes faecalis enzymes.

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40 – Acide aminé – acide ribonucléique, intermédiaire dans la synthèse des liaisons peptidiques

Authors : M. BELJANSKI, M. S. BELJANSKI
VI- Biochim. Biophys. Acta., 1963, 72, pp. 585-597.

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ABSTRACT: Des enzymes purifiés d’Alcaligenes faecalis forment des peptides à partir d’acides aminés libres en présence d’une fraction d’ARN. Cet ARN accepte tous les L-acides aminés “activés” en présence de chacun des quatre ribonucleoside 5′-triphosphates; le complexe “acide mainé-ARN” a été isolé. La fraction d’ARN actif fut identifié comme ARN à marquage rapide, mélange d’ARN messager et d’ARN éosomal. Les analogues de bases, incorporés dans cette fraction modifient sa capacité à fixer les acides aminés.

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39 – Participation of an RNA fraction in peptide synthesis in the presence of a purified enzyme system from Alcaligenes faecalis

Authors : M. BELJANSKI
Biochim. Biophys. Res. Comm., 1962, 8, pp. 15-19.

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ABSTRACT: In this paper we present evidence showing that an RNA fraction is required for amino dependent release of P1 from ribonucleoside triphosphates and for peptide synthesis. We also report the finding that in the presence of the enzymes and nucleoside triphosphates C14-amino acids become linked covalently to the RNA fraction.

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38 – Rôle des polypeptide-synthétases dans la formation de peptides spécifiques en présence de ribonucléoside triphosphates

Authors : BELJANSKI, M. S. BELJANSKI, T. LOVINY
Biochim. Biophys. Acta., 1962, 56, pp. 559-570.

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ABSTRACT: Les polypeptide synthétases purifiées à partir d’extraits d’Aclaligenes faecalis possèdent la capacité de synthétiser in vitro différents peptides à partir d’un ou de plusieurs acides aminés en présence soit d’ATP, GTP, UTP ou de CTP. Un groupe spécifique de L-acides aminés permet la dégradation de chacun des quatre ribonucléoside triphosphates en ribonucléoside diphosphate et en phosphore minéral. La stoechiométrie de la réaction est établie. La composition de certains peptides formés est déterminée par les méthodes chimiques et enzymatiques.

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37 – Synthèse de peptides par des fractions subcellulaires préparées à partir du foie de Rat

Authors : P. ZALTA, M. BELJANSKI
C.R. Acad. Sci. 1961, 253, pp.567-569

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ABSTRACT: Les résultats rapportés dans la présente Note montrent la présence de polypeptide-synthétases dans les préparations particulaires et “l’enzyme pH5” obtenues à partir du foie de Rat. Le GTP pouvant être indirectement utilisé pour la formation de liaisons peptidiques, il est ainsi possible d’expliquer son rôle de facteur indispensable dans différents systèmes permettant l’incorporation des acides aminés dans les protéines.

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33 – Ribonucléosidetriphosphates et synthèses de peptides spécifiques par des enzymes purifiés

Authors : M. BELJANSKI
Bull. Soc. Chim. Biol., 1961,43, pp.1017-1030.

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ABSTRACT: Conclusion of conference : Les enzymes que nous avons isolé et purifiés à partir d’Alcaligenes faecalis sont capables de catalyser en présence d’acides aminés la dégradation des quatre ribonucléosidetriphosphates en orthophosphate et nucléosidediphosphates. Chacun des quatre enzymes est spécifique non seulement d’un type de nucléotide, mais également d’un groupe d’acides aminés. Ces enzymes possèdent le pouvoir de distinguer les acides aminés entre eux. Le processus de libération de l’orthophosphate s’accompagne de la formation de liaisons peptidiques. Une multitude de peptides, combinaisons variées, peuvent être formés par ces systèmes enzymatiques. Les peptides contenant un seul acide aminé peuvent également être formés. Par le mécanisme que nous venons de voir ces enzymes fournissent à partir de ribonucléosidetriphosphates les nucléosidediphosphates qui sont d’excellents substrats pour la polynucléotide-phosphorylase, enzyme capable de synthétiser les acides ribonucléiques. Ces observations suggèrent qu’un lien étroit existerait dans le fonctionnement et l’équilibre entre ces deux systèmes enzymatiques en particulier. Nous revenons à l’idée que des précurseurs communs peuvent être formés et utilisée dans la biosynthèse des protéines et des acides ribonucléiques c’est-à-dire des ribonucléoprotéines constituant majeur des cellules de différentes espèces.

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31 – Protein biosynthesis by a cell-free bacterial system. IV- Exchange of diphosphonucleosides with homologous triphosphonucleosides by the “amino acid incorporation enzyme

Authors : M. BELJANSKI
Biochim. Biophys. Acta., 1960,41, pp.111-115.

Available in English only

ABSTRACT: A highly purified preparation of the “amino acid incorporation enzyme” is capable of catalysing the transfer of phosphate from triphosphonucleosides to homologous diphosphonucleosides (ATP-ADP; UTP-UDP; CTP-CDP; GTP-GDP). Thermal inactivation ot this enzyme preparation suggerst the existance of four differnnt and specific enzymes each capable of catalysing the Mg++ dependent exchange of one pair of nucleotides. The purified enzymic preparation is free of diphosphonucleoside kinase (ATP+UDP<=>UTP+ADP), monophosphonucleoside kinase (ATP+UMP<=>ADP+UDP) and myokinase (2 ADP<=>ATP+AMP)/

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30 – Protein biosynthesis by a cell-free bacterial system. III- Determination of new peptide bonds; requirement for the “amino acid incorporation enzyme” in protein biosynthesis

Authors : M. BELJANSKI
Biochim. Biophys. Acta., 1960, 41, pp. 104-110.

Available in English only

ABSTRACT: The incorporation of 14C amino acids into protein by Alcaligenes faecalis fragments has been demonstrated. Using 14C valine, it was found that most of the incorporated amino acid was within the peptide chains. Alcaligenes fragments have been partially solubilized by treatment with perfluoro octanoate without affecting the incorporation activity. The soluble fraction obtained after this treatment can be replaced by purified “amino acid incorporation enzymes”.

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