33 – Ribonucléosidetriphosphates et synthèses de peptides spécifiques par des enzymes purifiés

Authors : M. BELJANSKI
Bull. Soc. Chim. Biol., 1961,43, pp.1017-1030.

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ABSTRACT: Conclusion of conference : Les enzymes que nous avons isolé et purifiés à partir d’Alcaligenes faecalis sont capables de catalyser en présence d’acides aminés la dégradation des quatre ribonucléosidetriphosphates en orthophosphate et nucléosidediphosphates. Chacun des quatre enzymes est spécifique non seulement d’un type de nucléotide, mais également d’un groupe d’acides aminés. Ces enzymes possèdent le pouvoir de distinguer les acides aminés entre eux. Le processus de libération de l’orthophosphate s’accompagne de la formation de liaisons peptidiques. Une multitude de peptides, combinaisons variées, peuvent être formés par ces systèmes enzymatiques. Les peptides contenant un seul acide aminé peuvent également être formés. Par le mécanisme que nous venons de voir ces enzymes fournissent à partir de ribonucléosidetriphosphates les nucléosidediphosphates qui sont d’excellents substrats pour la polynucléotide-phosphorylase, enzyme capable de synthétiser les acides ribonucléiques. Ces observations suggèrent qu’un lien étroit existerait dans le fonctionnement et l’équilibre entre ces deux systèmes enzymatiques en particulier. Nous revenons à l’idée que des précurseurs communs peuvent être formés et utilisée dans la biosynthèse des protéines et des acides ribonucléiques c’est-à-dire des ribonucléoprotéines constituant majeur des cellules de différentes espèces.

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