31 – Protein biosynthesis by a cell-free bacterial system. IV- Exchange of diphosphonucleosides with homologous triphosphonucleosides by the “amino acid incorporation enzyme

Authors : M. BELJANSKI
Biochim. Biophys. Acta., 1960,41, pp.111-115.

Available in English only

ABSTRACT: A highly purified preparation of the “amino acid incorporation enzyme” is capable of catalysing the transfer of phosphate from triphosphonucleosides to homologous diphosphonucleosides (ATP-ADP; UTP-UDP; CTP-CDP; GTP-GDP). Thermal inactivation ot this enzyme preparation suggerst the existance of four differnnt and specific enzymes each capable of catalysing the Mg++ dependent exchange of one pair of nucleotides. The purified enzymic preparation is free of diphosphonucleoside kinase (ATP+UDP<=>UTP+ADP), monophosphonucleoside kinase (ATP+UMP<=>ADP+UDP) and myokinase (2 ADP<=>ATP+AMP)/

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30 – Protein biosynthesis by a cell-free bacterial system. III- Determination of new peptide bonds; requirement for the “amino acid incorporation enzyme” in protein biosynthesis

Authors : M. BELJANSKI
Biochim. Biophys. Acta., 1960, 41, pp. 104-110.

Available in English only

ABSTRACT: The incorporation of 14C amino acids into protein by Alcaligenes faecalis fragments has been demonstrated. Using 14C valine, it was found that most of the incorporated amino acid was within the peptide chains. Alcaligenes fragments have been partially solubilized by treatment with perfluoro octanoate without affecting the incorporation activity. The soluble fraction obtained after this treatment can be replaced by purified “amino acid incorporation enzymes”.

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29 – Synthèse de peptides par un système enzymatique en présence de nucléoside – triphosphates

Authors : M. BELJANSKI
C.R. Acad. Sci., 1960, 250,pp.624-626.

Available in French only

ABSTRACT: Une fraction enzymatique EAA obtenue et purifiée à partir d’Alcaligenes faecalis possède la capacité d’activer l’incorporation des acides aminés dans des fragments subcellulaires de ces mêmes bactéries. Toutefois, elle semble incapable d’activer l’échange entre le PP et l’ATP en présence d’acides aminés, mais catalyse le transfert de l’orthophosphate entre les nucléosides-triphosphates et les nucléosides-diphosphates homologues.

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28 – Identification de quatre kinases spécifiques des diphosphonucléosides dans une préparation enzymatique d’origine bactérienne

Authors : M. BELJANSKI
C.R. Acad. Sci., 1959, 248,pp. 1146-1448.

Available in French only

ABSTRACT: L’ensemble de ces résultats montre que la fraction EAA, par ses quatre réactions d’échange diffère de la synthétase du glutathion qui, ainsi que nous l’avons observé, n’échange que l’ATP avec l’ADP. Ceci explique aisément l’incapacité de la synthétase du glutathion à remplacer notre fraction enzymatique EAA pour l’incorporation des acides aminés. En revanche in est remarquable de constater qu’un système enzymatique impliqué dans l’incorporation d’un grand nombre d’acides aminés se montre capable d’activer le transfert du phosphore entre les quatre principaux nucléotides. Il est difficile de ne pas supposer qu’il y ait une association nécessaire entre cette activité phosphotransférasique et l’activité responsable de l’incorporation des acides aminés.

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26 – Protein biosynthesis by a cell-free bacterial system

Authors : M. BELJANSKI, S. OCHOA
Department of Biochemistry, New York University College of Medicine, NY
IV-ème Congrès Intern. Biochim. Vienne, 1958, p.49 – Résumés des commnunications.

Available in French only

ABSTRACT: Indications have been obtained for the presence ot the amino acid incorporation enzyme in the supernatant fraction from rat liver and in the precipitate obtained by acidification of this fraction to pH 5.2 (pH 5 enzymes). Highly purified amino acid incorporation enzyme from A. faecalis completely replaces the pH 5 enzymes in stimulating the incorporation of C14-leucine into protein of rat livermicrosomes. These observations show that the amino acid incorporation enzyme is involved in protein biosyntheses of both mammalian and bacterial cells.
Highly purified preparations of the A. faecalis incorporation enzyme catalyze a rapid, Mg++dependent exchange a radioactive ADP with ATP an activity which appears to be related to their amino acid incorporation activity. This finding may be of significance, since glutathione synthetase, which catalyzes the synthesis of a typical peptide, brings about a similar exchange.

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24 – Protein biosynthesis by a cell-free bacterial system

Authors : M. BELJANSKI, S. OCHOA
Proc. Nat. Acad. Sci. Biochemistry, 1958,44, pp. 494-501..

Available in English only

ABSTRACT: Particulate preparations of Alcaligenes faecalis, consisting largely of cell membrane fragments, incorporate amino acids into their proteins. This incorporation, which appears to reflect protein biosynthesis, is driven by oxidative phosphorylation and is stimulated by an enzyme, present in the supernatant extract, which has been isolated in highly purified form. The purified enzyme is free of activating enzymes catalyzing the amino acid-dependent exchange of PP32 with ATP and the same seems to be true of the bacterial particles.

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23 – Sur la formation d’enzymes respiratoires chez un mutant d’Escherichia coli streptomycino-résistant et auxotrophe pour l’hémine

Authors : BELJANSKI, M.S. BELJANSKI
Annales Institut Pasteur, 1957, 92, pp. 396-412.

Available in French only

ABSTRACT: Dans le présent mémoire nous décrivons les propriétés d’un mutant d’Escherichia coli obtenu par sélection en présence de streptomycine. Ce mutant est caractérisé par la streptomycino-résistance et par l’incapacité de synthétises l’hemine.

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22 – Photo-restauration de bactéries dépourvues de porphyrines

Authors : LATRAJET, M. BELJANSKI
Ann. Institut Pasteur, 1956, 90, pp. 127-132.

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ABSTRACT: Molecules containing porphyric groupe do not influence the photo-restoration of E. Coli strains studied by the authors. In consequence, in the case of these strains : a) The porphyrins do not appreciably act as chromophores in the photo-restoration process. This fact should be discussed as soon as a sufficiently precise action spectrum of light on E. Coli will be available. b) The catalase and peroxydase enzymes do not appreciably participate in the photo-restoration process, which remains indefinite. We can only state that this process does not apply to lesions due to the activity of photo-formed peroxydes. So it seems that photo-restoration is very different from restoration by catalase, which is an essentially peroxydase process.

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21 – Reconstitution in vitro de la catalase

Authors : M. BELJANSKI
C.R. Acad., Sci., 1955, 241, pp. 1353-1355.

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ABSTRACT: On peut obtenir l’apoenzyme de la catalase sous forme d’extraits solubles à partir du mutant H7 d’Escherichia coli, auxotrophe pour l’hémine, dépourvu d’activité catalasique. L’addition d’hémine à l’apoenzyme permet la reconstitution in vitro de la catalase active. Le mutant isolé permet d’effectuer une résolution “physiologique” de la catalase.

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18 – Isolement de mutants d’Escherichia coli streptomycino-résistants dépourvus d’enzymes respiratoires. Action de l’hémine sur la formation de ces enzymes chez le mutant H-7

Authors : Mirko Beljanski
C.R. Acad., Sci., 1955, 240, pp. 374-376.

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ABSTRACT: Le mutant H7 diffère du type normal par la perte du pouvoir de synthétises l’hémine. L’étude de ce mutant doit permettre de déterminer quels sont, chez E. coli, les systèmes enzymatiques dont la synthèse et l’activité sont liées directement ou indirectement à la présence du groupement héminique. L’étude de l’action très marquée de l’hémine sur la formation de l’hydrogénase pourrait apporter une confirmation expérimentale à l’hypothèse que cet enzyme possède un groupement héminique.

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17 – L’action de la ribonuéclase et de la désoxyribonucléase sur l’incorporation de glycocolle radioactif dans les protéines de lysats de Micrococcus lysodeikticus

Authors : Mirko Beljanski
Biochim. Biophys. Acta. 15, 99. pp. 425-431.

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ABSTRACT: Nous avons observé une forte incorporation du clycocolle radioactif dans les protéines de Micrococcus lysodeikticus non lysé et lysé avec du lysozyme en présence de saccharose. La ribonucléase dégrade l’acide ribonucléique des lysats et supprime presque totalement l’incorporation du glycocolle dans les protéines. Elle n’agit pratiquement pas sur les suspensions bactériennes intactes. La désoxyribonucléase stimule notablement l’incorporation du glycocolle dans les protéines des lysats, tout en dégradant l’ADN de ces derniers; elle active leur respiration. Cet enzyme ne semble pas avoir d’action sur les suspensions bactériennes intactes. L’ATP ajouté comme source d’énergie diminue l’incorporation du glycocolle. Comme transporteur de phosphate, il n’agit pas sur la synthèse protéique. Deux hypothèses sont envisagées afin d’essayer d’expliquer l’effet stimulant de la désoxyribonucléase sur l’incorporation du glycocolle dans les protéines des lysats en présence de saccharose.

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